تركيب البروتين هو عملية بناء وإنشاء جزيئات البروتين في النظام البيولوجي لجسم الكائن الحي ، ينطوي تركيب البروتين على تركيب الأحماض الأمينية، والنسخ، والترجمة عبر معلومات مشفرة في الجينات وتوصف عملية تركيب البروتين داخل الخلية من أكثر العمليات الحيوية تعقيداً.
مراحل تركيب البروتين داخل النواة والسيتوبلازما:
لدى كل بروتين تسلسلٌ خاص به من الأحماض الأمينية والذي يُحدَّد بواسطة تسلسل نوكليوتيدات الجين المشفر لذلك معدل تخليق البروتين مرتفع لدى بدائيات النوى أكثر منه لدى حقيقيات النوى ويمكن أن يصل حتى عشرين حمضاً أمينياً في الثانية.
في تركيب الأحماض الأمينية، هناك العديد من العمليات البيولوجية التي تنتج عنها أحماض أمينية من مصادر الكربون مثل الجلوكوز.
لا ينتج الجسم جميع الأحماض اللازمة لعملية تركيب البروتين، إنما يتم الحصول على الأحماض الأخرى من خلال النظام الغذائي الذي يشمل الأغذية المتناولة يومياً خلال الوجبات.
يحدد ترتيب الأحماض الأمينية البنية الأساسية
داخل الخلايا، يتم تركيب البروتين أو نطلق عليه أحياناً تصنيع البروتين عبر عمليتين مترافقتين دائماً هما النسخ والترجمة .
النسخ هو العملية التي يتم فيها نقل قال mRNA من الحمض النووي وترتبط الأحماض الأمينية معاً بطريقة معينة على أساس التعليم الجيني.
بعد الترجمة، فإن البروتينات المشكلة حديثاً تخضع لمزيد من المعالجة.
النسخ:
تتلقى نواة الخلية اتصالاً من مكان ما في جسم الإنسان، دون معرفة الطريقة الفيزيولوجية حتى الآن رغم محاولات العلماء الحثيثة والمتواصلة بهذا الخصوص، معطياً لها تعليمات توحي بأن الجسم بحاجة إلى بروتين معين.
تقوم النواة فوراً بنقل وتحويل الاتصال إلى الحمض النووي المناسب، الحاوي والمتضمن على التعليمات المطلوبة، أو البرنامج المطلوب لتصنيع ذلك البروتين.
عندما يتلقى الحمض النووري هذا الاتصال، يقوم الحمض النووي بتحديد الشيفرة البرمجية المطلوبة لتصنيع هذا البروتين، ثم يبحث عن الجزء من سلسلته الحلزونية الذي يحتوي تلك الشيفرة.
بعد أن يحدد أولها وآخرها، تبدأ السلسلة بالتفكك فقط في المجال المحدد الذي يحوي الشيفرة المطلوبة.ثم يستدعي المراسل الذي سيقوم بنقل التعليمات لتشكيل البروتين، واسمه (RNA) وهو شبيه بجزيء (DNA)، ولكنه يختلف عنه في أنه أصغر بكثير،إضافة إلا أنه سلسلة مفردة الطاق على عكس جزيء الدنا ثنائي الطاق، طولها يعادل طول الشيفرة البرمجية للبروتين المطلوب.
يقوم هذا المراسل بالتموضع على أحد الطرفين المفككين من سلسلة (DNA)، وينسخ تسلسل القواعد، بعدها ينفصل عنها وتعود السلسلة إلى الالتئام كما كانت سابقاً.
الترجمة:
يقوم المرسال بنسخ شيفرة برمجية لتصنيع البروتين، وتسلسل القواعد في الشيفرة التي يحملها جزيء RNA بشكل منتظم غير عشوائي.
اكتشف العلماء أن كل ثلاث قواعد متجاورة من السلسلة هي رمز لحمض أميني معين مثل (AUG, AAG …)، وأنه إذا ما تمركزت الأحماض الأمينية حسب تسلسل هذه القواعد وفق ترتيب محدد فسنحصل على البروتين المطلوب.
النقل:
يبدأ المرسال مشواره بداية من نواة الخلية، ويدخل مسام النواة، ليخرج منها إلى وسط سائل يحيط بالنواة داخل غشاء الخلية، يسمى هذا الوسط (السيتوبلازما).
في السيتوبلازما تتجول وتتمركز مكونات وجزيئات عضوية عديدة، منها الحموض الأمينية، ولكنها لا تكون منفردة بل يكون كل حمض أميني محمول على جزيء يسمى (tRNA) ويطلق عليه( الرنا الناقل).
بنية البروتين
البروتينات هي إحدى الركائز الأساسية لحياة الكائن الحي التي تقوم بالعديد من الوظائف المتنوعة في الخلية.
لها مهام هامة وضرورية جنباً إلى جنب مع الدهون والكربوهيدرات والأحماض الأمينية.
يتم تركيب البروتين وتصنيعه من الأحماض الأمينية، حيث يُعرف تسلسل الأحماض الأمينية بالبنية الأولية للبروتين.
تتسبب التفاعلات المحلية للأحماض الأمينية الفردية في ثني السلسلة الخطية في الهياكل الثانوية.
تؤدي تفاعلات الأحماض الأمينية البعيدة إلى مزيد من طي البروتين ، البنية الثلاثية. يُعرف تجميع السلاسل المتعددة المطوية (الوحدات الفرعية) باسم بنية البروتين الرباعية.
البولي ببتيد هو مجموعة من الأحماض الأمينية التي ترتبط معاً في سلسلة، وترتبط الأحماض الأمينية بمجموعاتها الأمينية (-NH3) ومجموعة الكاربوكسيل (–COOH) التي تشكل روابط ببتيد.
تكون سلسلة ذرات الكربون والنيتروجين المترابطة هي العمود الفقري للبروتين ، حيث تبرز السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية بشكل عمودي. ترتيب بقايا الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد هو الهيكل الأساسي.
تساهم روابط الهيدروجين بين بقايا الأحماض الأمينية القريبة في تشكيل الهيكل الثانوي.
يمكن للمجموعات الأمينية والكربوكسيلية في العمود الفقري للبروتين تكوين روابط هيدروجينية. عندما تكون بقايا الأحماض الأمينية المتعددة على مقربة شديدة تتكون عندها روابط هيدروجينية.
يمكن أن تتشكل الهياكل المحلية مثل حلزونات ألفا وصفائح مطوية بيتا التي تعتبر هياكل موضعية شائعة ، مما يؤدي إلى ما يسمى بالبنية الثانوية للبروتين.
تحدد تفاعلات السلاسل الجانبية البعيدة البنية الثلاثية أو الترتيب ثلاثي الأبعاد للبروتين
. لتثبيت بنية ثلاثية ، تتفاعل بقايا الأحماض الأمينية التي قد تكون متباعدة داخل سلسلة البولي ببتيد. يمكن أن تكون التفاعلات ضعيفة وغير تساهمية (على سبيل المثال ، روابط أيونية ، تفاعلات كارهة للماء أو روابط هيدروجينية) أو قوية وتساهمية (مثل جسور ثنائي الكبريتيد).
جميع التفاعلات تساهم في تركيب البروتين وشكله و وظيفته.يمكن أن تشكل سلاسل البولي ببتيد المتعددة بروتيناً واحداً.
تتكون العديد من البروتينات من وحدات فرعية ، يتكون كل منها من سلسلة بولي ببتيد واحدة. يُعرف تكوين وتفاعل وحدات البروتين الفرعية المتعددة بالبنية الرباعية
الأحماض الأمينية خصائصها و دورها في تركيب البروتين:
يتألف الحمض الأميني من سلسلة مزدوجة من القواعد، وأن الروابط بين هذه القواعد هي بمثابة شيفرة برمجية وصفها بعض العلماء بأنها أكثر تعقيداً من أي برامج وشيفرات الكترونية كتبها البشر.
إن أهم وظائف هذه البرامج هي تركيب البروتين ونقل الصفات الوراثية، بالإضافة إلى وظائف أخرى اكتشف العلم بعضها ولا يزال يعمل على كشف المزيد.
الحمض الأميني قد يجذب الماء أو يصده (مائي أو كاره للماء) ، أو يحمل شحنة سالبة (حمضية) ، أو يشكل روابط هيدروجينية (قطبية).
من بين جميع الأحماض الأمينية المعروفة ، يتم استخدام ٢١ فقط لإنشاء بروتينات في حقيقيات النوى (يشفر الكود الجيني ٢٠ منها فقط). يتم اختصار الأحماض الأمينية باستخدام ثلاثة أحرف (على سبيل المثال ، Gly ، Val ، Pro) أو رمز حرف واحد (على سبيل المثال ، G ، V ، P).
تشكل السلسلة الخطية لبقايا الأحماض الأمينية العمود الفقري للبروتين. تسمى المجموعة الأمينية الحرة في أحد طرفيها N-terminus ، بينما تشكل مجموعة الكربوكسيل الحرة على الطرف الآخر الطرف C.
تحدد الخصائص الكيميائية للسلاسل الجانبية بشكل كبير البنية النهائية للبروتين حيث تتفاعل مع بعضها البعض ومع جزيئات الماء القطبية.الرقم الهيدروجيني للوسط المحيط يحدد الوظيفة الكيميائيةللأحماض الأمينية.
تحتوي الأحماض الأمينية على مجموعة قاعدية وحمضية. وبالتالي ، يمكن أن تعمل كقاعدة (متلقي أيون الهيدروجين) أو كحمض (مانح لأيون الهيدروجين).
تعتمد الخاصية الكيميائية على الرقم الهيدروجيني للوسط المحيط. عند درجة حموضة منخفضة (على سبيل المثال ، pH2) يتم اضافة بروتونات لكل من مجموعات الكربوكسيل والأمينية (–NH3– ، COOH) ، لذا فإن الأحماض الأمينية تعمل كقاعدة. عند درجة الحموضة القلوية (على سبيل المثال ، pH13) ، يتم نزع بروتونات من كل من مجموعات الكربوكسيل والأمينية (–COO– ، NH2) و سوف تعمل الأحماض الأمينية كحمض.
في درجة حموضة محايدة (أي ، معظم البيئات الفسيولوجية pH7.4) ، يتم اضافة بروتونات للمجموعة الأمينية (–NH3) و ازالة بروتونات من مجموعة الكربوكسيل (–COO–) ، مما يؤدي إلى تكون زويتيريون.
الزويتيرون:
هو جزيء مع شحنة إيجابية و سلبية على حد سواء وهذا يعني أنه يحمل شحنة معتدلة.
هذه الخصائص الكيميائية في درجة الحموضة الفسيولوجية ضرورية لخلق روابط هيدروجينية ، و التي بدورها تسهم في تكوين هياكل بروتين أكثر تعقيدا.
يميز الطول ، والتعقيد الهيكلي ، والوظيفة ، البولي ببتيد من البروتين.
البولي ببتيدات:
هي سلاسل من الأحماض الأمينية. يشار أيضاً إلى بولي بيبتيد التي تحتوي على أقل من ٢٠ من الأحماض الأمينية باسم أوليجوبيبتيدات
عائلات البروتين:
هي عبارة عن مجموعات من البروتينات المتشابهة تتسم بالتجانس أي أنها تملك أوجه شبه في تسلسل الأحماض الأمينية والبنى ثلاثية الأبعاد.
أحد أسباب حدوث عائلات البروتين هوي الإزدواج الجيني، حيث تدخل نسخة إضافية من الجين في جينوم كائن حي.
الطفرات التي تغير الأحماض الأمينية ولكنها لا تزال تسمح بتكوين البروتين بشكل صحيح، ستؤدي إلى أعضاء جدد من عائلة البروتين.
إذا كانت هذه البروتينات الجديدة تحتوي على حمض أميني مماثل يمكن أن تظل الأحماض في المواقع الرئيسية، ومجالات البروتين، وربما الهيكل العام ثلاثي الأبعاد، متشابهة. يمكن أن تحتوي البروتينات داخل العائلة على تناظر تسلسل الأحماض الأمينية منخفضًا بنسبة 30 ٪ ولكنها لا تزال تؤدي وظائف ذات صلة.
تعد عائلات البروتين الفائقة مجموعات أكبر من البروتينات التي تطورت من أسلاف بعيدة. لديهم عمومًا تماثل متسلسل أقل مقارنة بعائلة البروتين ولكن لا يزال لديهم سمات هيكلية مشتركة.
يمكن أن تحتوي كل عائلة كبيرة على العديد من عائلات البروتين ذات الهياكل والوظائف الأكثر ارتباطاً. ؛ تنقسم بعض العائلات الكبيرة إلى عائلات فرعية.
يمكن أن يختلف التمييز الدقيق حول ما إذا كانت البروتينات تنتمي إلى عائلة أو فصيلة فرعية بين أنظمة التصنيف ولا يزال يتغير مع استمرار نمو كمية تسلسل البروتين والبيانات الهيكلية.
تعد عائلة بروتين الغلوبولين المناعي (IgSF) واحدة من أكبر عائلات البروتين الفائقة. تم العثور على أكثر من 700 من أفراد الأسرة الفائقة في الجينوم البشري.
تحتوي جميع أفراد العائلة الفائقة على واحد أو أكثر من نطاقات الغلوبولين المناعي (Ig). يحتوي هذا المجال على هيكل فريد ثلاثي الأبعاد يتكون من شطيرة من صفحتين بيتا متوازيتين ، ويشارك معظمهما في التصاق الخلية أو الربط الترابطي.
يحتوي IgSF على العديد من العائلات بما في ذلك مستقبلات المستضدات وجزيئات التصاق الخلايا (CAMs) وبروتينات الهيكل الخلوي والعديد من مجموعات مستقبلات عامل النمو والخلية.
تنقسم العديد من العائلات الكبيرة أيضًا إلى عائلات فرعية. ؛ ؛ يمكن تقسيم عائلة مستقبلات المستضد إلى فصائل فرعية: الجسم المضاد أو عائلة الغلوبولين المناعي وعائلة مستقبلات الخلايا التائية؛ يمكن تقسيم CAMs إلى عائلات البروتين المرتبطة بـ NCAM و ICAM و CD2.
قواعد بيانات التصنيف
تسمح تصنيفات عائلة البروتين للعلماء بهذا المجال وغيرهم بفهم العلاقات والعمليات الوظيفية والتطورية بين البروتينات.
يمكن استخدام العديد من الموارد عبر الشابكة للبحث عن عائلات البروتين المعروفة أو تصنيف البروتينات المكتشفة حديثًا. 160؛Pfam هي واحدة من عدة قواعد بيانات على الإنترنت حيث يمكن للعالم البحث عن البروتينات المعروفة وأفراد أسرهم بأي وقت.
يسمح أيضاً للباحث إدخال تسلسل الأحماض الأمينية لبروتين تم اكتشافه حديثًا لمعرفة هذا البروتين إذا كان ينتمي إلى عائلة معروفة من البروتينات بسبب تشابه التسلسل. ؛ يمكن أن يوفر هذا فرضية قابلة للاختبار فيما يتعلق بالدور المحتمل للبروتين الجديد مثل ؛ غالباً ما يكون لأفراد الأسرة هياكل ووظائف متشابهة.
